生科/生技：生化书是我见过最厚的教材
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生化小课
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蛋白质的构象主要是通过
弱相互作用来稳定的
稳定性（Stability）是蛋白质保持其原生构象的趋势。天然蛋白质只具有较小的稳定性，即在生理条件下，典型蛋白质的折叠和展开状态的ΔG只有5至65 kJ/mol的范围。一个给定的多肽链理论上可以假定无数构象，因此，蛋白质的未折叠状态具有高度的构象熵。这种熵以及多肽链中许多基团与溶剂（水）之间的氢键相互作用，导致维持未折叠状态。化学相互作用可以抵消这些影响并稳定天然构象，包括二硫键（共价键）以及第二章中描述的弱（非共价）相互作用和力，如氢键、疏水效应和离子相互作用。
共价二硫键很强，但也不常见。由于谷胱甘肽等高浓度的还原剂，大多数细胞内的环境高度还原，并且大多数巯基将保持还原状态。在细胞外，环境往往氧化性更强，更容易形成二硫化物。在真核生物中，二硫键主要存在于分泌的细胞外蛋白质中（例如激素胰岛素）。二硫键在细菌蛋白质中也不常见。然而，嗜热细菌以及古细菌通常含有许多具有稳定二硫键的蛋白质；这大概是对高温环境的适应。
对于所有生物体的所有蛋白质，弱相互作用在多肽链折叠成二级和三级结构时尤为重要。多个多肽的关联形成的四级结构也依赖于这些弱相互作用。
断裂一个共价键大约需要200到460 kJ/mol，而弱相互作用只需要0.4到30 kJ/mol就能断裂。单独的共价键，如连接单个多肽链的不同部分的二硫键，显然比单独的弱相互作用强得多。然而，由于它们数量如此之多，弱相互作用作为蛋白质结构的稳定力量占主导地位。一般来说，自由能最低的蛋白质构象(即最稳定的构象)是弱相互作用数量最多的构象。
蛋白质的稳定性不仅仅是它内部许多弱相互作用形成的自由能的总和。蛋白质在折叠过程中每形成一个氢键，同一基团与水之间的一个(强度相似的)氢键就会被破坏。给定氢键的净稳定性，或折叠和展开状态的自由能差异，可能接近于零。离子相互作用可能是稳定的，也可能是不稳定的。因此，我们必须从其他地方去理解为什么一种特定的天然构象受到青睐。
Principles of Biochemistry
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