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极性基团为蛋白质折叠提供氢键和离子对
疏水效应对于稳定构象显然很重要；结构化蛋白质的内部通常是密集的疏水性氨基酸侧链核心。同样重要的是，蛋白质内部的任何极性或带电基团都具有适合氢键或离子相互作用的伙伴。一个氢键似乎对天然结构的稳定性贡献不大，但蛋白质疏水核心中没有伙伴的氢键基团的存在可能会非常不稳定，以至于含有这些基团的构象通常在热力学上是站不住脚的。由几个这样的基团与周围溶液中的伙伴组合所产生的有利的自由能变化可能大于折叠和展开状态之间的自由能差异。此外，蛋白质中基团之间的氢键在优化氢键的重复二级结构中协同形成（一个基团的形成使下一个基团的形成更有可能），如下所述。通过这种方式，氢键通常在指导蛋白质折叠过程中起重要作用。
带相反电荷的基团相互作用形成离子对或盐桥，可以对蛋白质结构产生稳定或不稳定的影响。与氢键的情况一样，当蛋白质展开时，带电氨基酸侧链与水和盐相互作用，当研究人员评估盐桥对折叠蛋白质整体稳定性的影响时，必须考虑这些相互作用的损失。然而，当盐桥移动到介电常数ε较低的环境时，盐桥的强度会增加：从极性水溶剂（ε接近80）到非极性蛋白质内部（ε接近4）。因此，盐桥，尤其是部分或完全埋藏的盐桥，可以为蛋白质结构提供显著的稳定性。这一趋势解释了嗜热生物体蛋白质中埋藏盐桥的增加。离子相互作用还限制了结构灵活性，并赋予特定蛋白质结构独特性，这是通过疏水效应聚集非极性基团所无法提供的。
Principles of Biochemistry
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