生科/生技：生化书是我见过最厚的教材
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生化小课
—— 期末/考研 逢考必过——
单个范德华相互作用较弱，
但结合起来促进折叠
在蛋白质紧密堆积的原子环境中，还有一种类型的弱相互作用可以产生显著影响：范德华相互作用。范德华相互作用是偶极-偶极相互作用，涉及羰基等基团中的永久电偶极子、源自任何原子周围电子云波动的瞬态偶极子，以及一个原子与具有永久或瞬态偶极子的另一个原子相互作用引起的偶极子。当原子相互接近时，这些偶极-偶极相互作用提供了一种有吸引力的分子间力，该作用力仅在有限的分子间距离（0.3 至 0.6 nm）内起作用。就个体而言，范德华相互作用对蛋白质的整体稳定性贡献不大。然而，在包装良好的蛋白质中，或者在蛋白质与互补表面上的另一蛋白质或其他分子之间的相互作用中，这种相互作用的数量可能是相当大的。
本章概述的大多数结构模式反映了两个简单的规则：（1）疏水残基大部分埋在蛋白质内部，远离水；（2）蛋白质内氢键和离子相互作用的数量最大化，从而减少了不成对氢键和离子基团的数量。膜内的蛋白质和本质无序或具有本质无序片段的蛋白质遵循不同的规则。这反映了它们的特定功能或环境，但微弱的相互作用仍然是关键的结构元素。例如，可溶性但本质上无序的蛋白质片段通常富含带电荷（特别是Arg、Lys、Glu）或小（Gly、Ala）的氨基酸侧链，很少或根本没有机会形成稳定的疏水核心。
Principles of Biochemistry
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