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α螺旋是一种常见的蛋白质二级结构
Pauling和Corey意识到氢键在定向极性化学基团（如肽键的C=O和N-H基团）方面的重要性。他们还得到了William Astbury的实验结果，他在20世纪30年代对蛋白质进行了开创性的x射线研究。Astbury证明，构成毛发和豪猪羽毛的蛋白质（纤维蛋白α-角蛋白）具有规则的结构，每5.15至5.20Å重复一次。（埃，Å，以物理学家Anders J.Ångström的名字命名，等于0.1nm。虽然不是国际单位制，但结构生物学家普遍使用它来描述原子距离-它大约是一个典型的C-H键的长度。）有了这些信息和他们关于肽键的数据，并借助于精确构建的模型，Pauling和Corey着手确定蛋白质分子可能的构象。
第一次突破出现在1948年。Pauling当时是牛津大学的客座讲师，他生病了，退休到自己的公寓休息了几天。Pauling对现有的阅读感到厌倦，于是抓起一些纸和铅笔，想出了一个可以被多肽链占据的看似合理的稳定结构。他开发的模型，后来在与Corey和同事Herman Branson的合作中得到了证实，是多肽链可以假设的最简单的排列，可以最大限度地利用内部氢键。它是一种螺旋结构，Pauling和Corey将其称为α螺旋（图4-3）。在这种结构中，多肽骨架紧密地缠绕在通过螺旋中间纵向绘制的假想轴上，并且氨基酸残基的R基团从螺旋骨架向外突出（图4-3b，c）。重复单元是螺旋的单圈，沿长轴延伸约5.4Å，略大于Astbury在头发角蛋白x射线分析中观察到的周期性。原型α螺旋中氨基酸残基的骨架原子具有一组特征的二面角，这些二面角定义了α螺旋的构象（表4-1），每个螺旋转角包括3.6个氨基酸残基。蛋白质中的α-螺旋片段通常与这些二面角略有偏离，它们甚至在单个连续片段内略有变化，从而在螺旋轴上产生细微的弯曲或扭结。
Pauling和Corey考虑了α螺旋的右手螺旋和左手螺旋变体。随后对肌红蛋白和其他蛋白质的三维结构的解析表明，右手α螺旋是常见的形式。延伸的左手α螺旋理论上不太稳定，在蛋白质中尚未观察到。α螺旋被证明是α-角蛋白的主要结构。更普遍地说，蛋白质中约四分之一的氨基酸残基存在于α螺旋中，不同蛋白质的确切比例差异很大。
为什么α螺旋比许多其他可能的构象更容易形成？答案部分在于它对螺旋内氢键的最佳利用。连接在肽键的电负性氮原子上的氢原子和该肽键氨基末端侧的第四个氨基酸的电负羰基氧原子之间的氢键使结构稳定（图4-3a）。在α螺旋内，每一个肽键（靠近螺旋两端的肽键除外）都参与这种氢键结合。α螺旋的每一个连续的圈都通过三到四个氢键与相邻的圈相连，从而赋予整个结构显著的稳定性。在α-螺旋段的末端，总有三到四个酰胺羰基或氨基不能参与这种氢键的螺旋模式。们可能会暴露在周围的溶剂中，与水形成氢键，或者蛋白质的其他部分可能会覆盖螺旋以提供所需的氢键结合伙伴。
Principles of Biochemistry
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