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β构象将多肽链组织成折叠
1951年，Pauling和Corey预测了第二种重复结构，即β构象（β conformation）。这是多肽链的一种更延伸的构象，其结构再次由根据一组特征二面角排列的主链原子定义。在β构象中，多肽链的主链延伸成锯齿状而非螺旋状结构（图4-5）。β构象中的单个蛋白质片段通常被称为β链。多条链并排排列，全部呈 β 构象，称为 β 折叠（β sheet）。单个多肽片段的之字形结构导致整个片的褶皱外观。氢键在片内多肽链的相邻片段的主链原子之间形成。形成β片的单个片段通常在多肽链上相邻，但在多肽的线性序列中也可能彼此相距很远；它们甚至可以在不同的多肽链中。相邻氨基酸的R基团从之字形结构中向相反方向突出，形成了图4-5侧视图中所示的交替模式。
β折叠中的相邻多肽链可以是平行的或反平行的（分别具有相同或相反的氨基到羧基方向）。尽管平行构象的重复周期较短（反平行构象为6.5 vs. 7.0 Å）且氢键模式不同，但结构有些相似。在反平行β折叠中，链间氢键基本上是直线的，而在平行β片中，它们是扭曲的或不是直线的。在天然蛋白质中，反平行β 折叠的出现频率是平行β折叠的两倍。理想化结构的键角如表4-1所示；这些值在实际蛋白质中略有不同，导致结构变化，如上文所述的α螺旋。
Principles of Biochemistry
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