尽管许多蛋白质都具有折叠良好的稳定结构，但这并不是所有蛋白质发挥生物功能的必要条件。许多蛋白质或蛋白质片段在溶液中缺乏有序结构。一些蛋白质在没有可确定的三维结构的情况下也能发挥作用，这一概念来自对许多不同蛋白质数据的重新评估。在人类所有蛋白质中，多达三分之一的蛋白质可能是非结构化的，或者可能具有显著的非结构化片段。所有生物体都有一些属于这一类的蛋白质。本质无序蛋白质具有不同于传统结构蛋白质的特性。它们通常缺乏疏水核心，而以高密度的带电氨基酸残基（如Lys、Arg和Glu）为特征。Pro 残基也很突出，因为它们往往会破坏有序结构。
结构紊乱和高电荷密度可以促进某些蛋白质在较大结构中作为间隔基、绝缘体或连接基的功能。其他无序蛋白质是清除剂，在溶液中结合离子和小分子，并充当储存库或垃圾场。然而，许多本质上无序的蛋白质是重要蛋白质相互作用网络的核心。缺乏有序结构可能会促进一种功能混乱，使一种蛋白质能够与多个甚至数十个伴侣相互作用。结构紊乱使得某些抑制剂蛋白（例如哺乳动物细胞分裂蛋白p27）能够以不同方式与多个靶标相互作用。在解决方案中，p27缺乏可定义的结构。然而，它会包裹并抑制几种称为蛋白激酶（参见第6章）的酶的作用，这些酶促进细胞分裂。p27的灵活结构使其能够适应不同的靶蛋白。人类肿瘤细胞是失去正常控制细胞分裂能力的细胞，p27水平通常降低；p27水平越低，癌症患者的预后越差。
同样，内在无序的蛋白质通常作为枢纽或支架存在于构成信号传导途径的蛋白质网络的中心（见图12-30）。这些蛋白质或其部分可能与许多不同的结合伴侣相互作用。当它们与其他蛋白质相互作用时，通常呈现出有序的结构，但它们所呈现的结构可能会随着不同的结合伴侣而变化。哺乳动物蛋白p53在控制细胞分裂中也是至关重要的。它包含结构化和非结构化片段，不同的片段与数十种其他蛋白质相互作用。p53羧基末端的非结构化区域与至少四种不同的结合伴侣相互作用，并在每个复合物中呈现不同的结构（图 4-20）。
Principles of Biochemistry
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